دوره 34، شماره 5 - ( مرداد 1402 )
جلد 34 شماره 5 صفحات 246-235 |
برگشت به فهرست نسخه ها
Research code: 4023، 4018
Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:
Forouhandeh H, Nejadali A, Abdi P, Mehdizadeh Aghdam E, Eliasifar B, Dilmaghani A. ISOLATION OF THE BACTERIA PRODUCING PHYTASE, BETA-GLUCANASE, CELLULASE AND GLUTAMINASE FROM SALINE SOIL OF SEMNAN PROVINCE, IRAN. Studies in Medical Sciences 2023; 34 (5) :235-246
URL: http://umj.umsu.ac.ir/article-1-5973-fa.html
URL: http://umj.umsu.ac.ir/article-1-5973-fa.html
فروهنده هاله، نژادعلی امین، عبدی پیمان، مهدیزاده اقدم الناز، الیاسی فر بابک، دیلمقانی آزیتا. جداسازی باکتری‌های تولیدکننده آنزیم‌های فیتاز، بتاگلوکاناز، سلولاز و گلوتامیناز از خاک شور استان سمنان. مجله مطالعات علوم پزشکی. 1402; 34 (5) :235-246
دانشیار بیوتکنولوژی داروئی، مرکز تحقیقات بیماری‌های عفونی و گرمسیری، دانشگاه علوم پزشکی تبریز، تبریز،ایران (نویسنده مسئول) ، dilmaghania@tbzmed.ac.ir
چکیده: (348 مشاهده)
پیش‌زمینه و هدف: امروزه توجه به آنزیم‌های میکروارگانیسم‌های نمک دوست و کاربردهای زیست‌فناوری‌شان افزایش یافته است. یکی از مهم‌ترین کاربردهای میکروارگانیسم‌های نمک دوست در تولید آنزیم‌های هیدرولایتیک که توانایی انجام واکنش در شرایط سخت را دارند، است. مطالعه اخیر باهدف جداسازی باکتری‌های نمک دوست تولیدکننده آنزیم‌های فیتاز، گلوکاناز، سلولاز و گلوتامیناز از خاک شور مرکز ایران انجام گرفته است.
مواد و روش‌ها: در این مطالعه تحقیقاتی از خاک شور حاج علی گول و بیارجمند استان سمنان نمونه‌برداری گردید. فعالیت آنزیمی باکتری‌ها بر اساس تشکیل هاله شفاف و یا ایجاد رسوب در اطراف کلنی‌ها پس از اضافه کردن معرف‌های مربوطه مشخص گردید. جدایه‌ها با فعالیت آنزیمی فیتاز، گلوکاناز، سلولاز و گلوتامیناز با استفاده از روش تعیین توالی 16S rRNA شناسایی شدند. سپس بهترین فعالیت و پایداری آنزیم‌های تولیدشده در pH و دماهای مختلف موردبررسی قرار گرفتند. برای این بررسی از نرم‌افزار Graph pad Prism(8.0.2) استفاده شد.
یافته‌ها: باکتری‌های نمک دوست تولیدکننده آنزیم‌ها، متعلق به جنس‌ها و گونه‌های Bacillus بودند. همچنین نتایج بررسی آنزیم سلولاز از باکتری موردنظر نشان داد بهترین فعالیت آنزیمی آن در 8 pH و بهترین دما در 40 درجه سانتی‌گراد است و بهترین پایداری در 8 pH و دمای 60 درجه سانتی‌گراد بود. PH بهینه برای فعالیت کاتالیتیکی آنزیم گلوتامیناز 8 pH و دمای بهینه 50 درجه سانتی‌گراد بود و بهترین پایداری در 8 pH و دمای 60 درجه سانتی‌گراد بود. PH بهینه برای فعالیت کاتالیتیکی آنزیم بتاگلوکاناز 9 pH و دمای بهینه 50 درجه سانتی‌گراد ارزیابی گردید. در ارزیابی آماری سطح دما معنی‌دار نبود ولی در ارزیابی pH بعضی از گروه‌ها معنی‌دار بودند.
بحث و نتیجه‌گیری: نتایج حاصل از پژوهش نشان داد که باکتری‌های باسیلوس جداشده از خاک، توانایی تولید هر سه آنزیم گلوتامیناز، سلولازو گلوکاناز را دارا هستند و می‌توانند منبع خوبی برای تولید آنزیم‌های لازم برای کارهای تحقیقاتی و صنعتی باشند.
مواد و روش‌ها: در این مطالعه تحقیقاتی از خاک شور حاج علی گول و بیارجمند استان سمنان نمونه‌برداری گردید. فعالیت آنزیمی باکتری‌ها بر اساس تشکیل هاله شفاف و یا ایجاد رسوب در اطراف کلنی‌ها پس از اضافه کردن معرف‌های مربوطه مشخص گردید. جدایه‌ها با فعالیت آنزیمی فیتاز، گلوکاناز، سلولاز و گلوتامیناز با استفاده از روش تعیین توالی 16S rRNA شناسایی شدند. سپس بهترین فعالیت و پایداری آنزیم‌های تولیدشده در pH و دماهای مختلف موردبررسی قرار گرفتند. برای این بررسی از نرم‌افزار Graph pad Prism(8.0.2) استفاده شد.
یافته‌ها: باکتری‌های نمک دوست تولیدکننده آنزیم‌ها، متعلق به جنس‌ها و گونه‌های Bacillus بودند. همچنین نتایج بررسی آنزیم سلولاز از باکتری موردنظر نشان داد بهترین فعالیت آنزیمی آن در 8 pH و بهترین دما در 40 درجه سانتی‌گراد است و بهترین پایداری در 8 pH و دمای 60 درجه سانتی‌گراد بود. PH بهینه برای فعالیت کاتالیتیکی آنزیم گلوتامیناز 8 pH و دمای بهینه 50 درجه سانتی‌گراد بود و بهترین پایداری در 8 pH و دمای 60 درجه سانتی‌گراد بود. PH بهینه برای فعالیت کاتالیتیکی آنزیم بتاگلوکاناز 9 pH و دمای بهینه 50 درجه سانتی‌گراد ارزیابی گردید. در ارزیابی آماری سطح دما معنی‌دار نبود ولی در ارزیابی pH بعضی از گروه‌ها معنی‌دار بودند.
بحث و نتیجه‌گیری: نتایج حاصل از پژوهش نشان داد که باکتری‌های باسیلوس جداشده از خاک، توانایی تولید هر سه آنزیم گلوتامیناز، سلولازو گلوکاناز را دارا هستند و می‌توانند منبع خوبی برای تولید آنزیم‌های لازم برای کارهای تحقیقاتی و صنعتی باشند.
نوع مطالعه: پژوهشي(توصیفی- تحلیلی) |
موضوع مقاله:
میکروبیولوژی
فهرست منابع
1. Amziane M, Darenfed-Bouanane A, Abderrahmani A, Selama O, Jouadi L, Cayol J-L, et al. Virgibacillus ainsalahensis sp. nov., a Moderately Halophilic Bacterium Isolated from Sediment of a Saline Lake in South of Algeria. Curr Microb 2017;74(2):219-23. [DOI:10.1007/s00284-016-1171-0] [PMID]
2. Kushner D. Halophilic bacteria. Adv Appl Microbiol 1968;10:73-99.
https://doi.org/10.1016/S0065-2164(08)70189-8 [DOI:10.1016/s0065-2164(08)70189-8] [PMID]
3. Vahed SZ, Forouhandeh H, Tarhriz V, Chaparzadeh N, Hejazi MA, Jeon CO, et al. Halomonas tabrizica sp. nov., a novel moderately halophilic bacterium isolated from Urmia Lake in Iran. Antonie Van Leeuwenhoek 2018;111:1139-48. [DOI:10.1007/s10482-018-1018-8] [PMID]
4. Priyodip P, Prakash PY, Balaji S. Phytases of probiotic bacteria: characteristics and beneficial aspects. Indian J Microbiol 2017;57(2):148-54. [DOI:10.1007/s12088-017-0647-3] [PMID] [PMCID]
5. Khan SA, Zununi Vahed S, Forouhandeh H, Tarhriz V, Chaparzadeh N, Hejazi MA, et al. Halomonas urmiana sp. nov., a moderately halophilic bacterium isolated from Urmia Lake in Iran. Int J Syst Evol Microbiol 2020;70(4):2254-60. [DOI:10.1099/ijsem.0.004005] [PMID]
6. Almeida FN, Sulabo RC, Stein HH. Effects of a novel bacterial phytase expressed in Aspergillus oryzae on digestibility of calcium and phosphorus in diets fed to weanling or growing pigs. J Animal Sci Biotech 2013;4(1):1-10. [DOI:10.1186/2049-1891-4-8] [PMID] [PMCID]
7. Shen L, Wu X-Q, Zeng Q-W, Liu H-B. Regulation of soluble phosphate on the ability of phytate mineralization and β-propeller phytase gene expression of Pseudomonas fluorescens JZ-DZ1, a phytate-mineralizing rhizobacterium. Curr Microbiol 2016;73(6):915-23. [DOI:10.1007/s00284-016-1139-0] [PMID]
8. Klemm R, Wyzga R, Thomas E. Daily Mortality and Air Pollution in Atlanta: August 1998-December 2006. Epidemiology 2009;20(6):S223. [DOI:10.1097/01.ede.0000362748.64100.18]
9. Lambertz C, Garvey M, Klinger J, Heesel D, Klose H, Fischer R, et al. Challenges and advances in the heterologous expression of cellulolytic enzymes: a review. Biotech Biofuel 2014;7(1):1-15. [DOI:10.1186/s13068-014-0135-5] [PMID] [PMCID]
10. Vuong TV, Franco C, Zhang W. Treatment strategies for high resveratrol induction in Vitis vinifera L. cell suspension culture. Biotech Rep 2014;1:15-21. [DOI:10.1016/j.btre.2014.04.002] [PMID] [PMCID]
11. Muthu Narayanan M, Ahmad N, Shivanand P, Metali F. The Role of Endophytes in Combating Fungal-and Bacterial-Induced Stress in Plants. Molecules 2022;27(19):6549. [DOI:10.3390/molecules27196549] [PMID] [PMCID]
12. Ariffin H, Abdullah N, Umi Kalsom M, Shirai Y, Hassan M. Production and characterization of cellulase by Bacillus pumilus EB3. Int J Eng Technol 2006;3(1):47-53. [URL]
13. Gupta P, Sharma S, Saxena S. Biomass yield and steviol glycoside production in callus and suspension culture of Stevia rebaudiana treated with proline and polyethylene glycol. Appl Biochem biotech 2015;176(3):863-74. [DOI:10.1007/s12010-015-1616-0] [PMID]
14. Binod P, Sindhu R, Madhavan A, Abraham A, Mathew AK, Beevi US, et al. Recent developments in l-glutaminase production and applications-An overview. Bioresour Techn 2017;245:1766-74. [DOI:10.1016/j.biortech.2017.05.059] [PMID]
15. Garabito MJ, Arahal DR, Mellado E, Márquez MC, Ventosa A. Bacillus salexigens sp. nov., a new moderately halophilic Bacillus species. Int J System Evol Microbiol 1997;47(3):735-41. [DOI:10.1099/00207713-47-3-735] [PMID]
16. Tarhriz V, Nouioui I, Spröer C, Verbarg S, Ebrahimi V, Cortés-Albayay C, et al. Pseudomonas khazarica sp. nov., a polycyclic aromatic hydrocarbon-degrading bacterium isolated from Khazar Sea sediments. Antonie Van Leeuwenhoek 2020;113(4):521-32. [DOI:10.1007/s10482-019-01361-w] [PMID]
17. Enache M, Kamekura M. Hydrolytic enzymes of halophilic microorganisms and their economic values. Rom J Biochem 2010;47:47-59. [Google Scholar]
18. Kazemi E, Tarhriz V, Hejazi MS, Amoozegar MA. Isolation and Characterization of Halophilic and Halotolerant Bacteria from Urmia Lake after the Recent Drought Disaster in 2015. Curr Biotech 2020;9(2):111-9. [DOI:10.2174/2211550109999200802153647]
19. Kazemi E, Tarhriz V, Amoozegar MA, Hejazi MS. Halomonas azerbaijanica sp. nov., a halophilic bacterium isolated from Urmia Lake after the 2015 drought. Int J System Evol Microbiol 2021;71(1):004578. [DOI:10.1099/ijsem.0.004578] [PMID]
20. de Lourdes Moreno M, Pérez D, García MT, Mellado E. Halophilic bacteria as a source of novel hydrolytic enzymes. Life 2013;3(1):38-51. [DOI:10.3390/life3010038] [PMID] [PMCID]
21. Malik AD, Furtado IJ. 8 Pretreatment and. Enzymes in the Valorization of Waste: Enzymatic Pretreatment of Waste for Development of Enzyme-based Biorefinery. Mazandaran Univ Med Sci 2022:187. [DOI:10.1201/9781003187714-8] [PMID]
22. Li X, Yu H-Y. Purification and characterization of an organic-solvent-tolerant cellulase from a halotolerant isolate, Bacillus sp. L1. J Industrial Microbiol Biotechnol 2012;39(8):1117-24. [DOI:10.1007/s10295-012-1120-2] [PMID]
23. Yu H-Y, Li X. Alkali-stable cellulase from a halophilic isolate, Gracilibacillus sp. SK1 and its application in lignocellulosic saccharification for ethanol production. Biomass Bioenergy 2015;81:19-25. [DOI:10.1016/j.biombioe.2015.05.020]
24. Kumar S, Karan R, Kapoor S, Singh S, Khare S. Screening and isolation of halophilic bacteria producing industrially important enzymes. Brazil J Microbiol 2012;43:1595-603.
https://doi.org/10.1590/S1517-83822012000400044 [DOI:10.1590/s1517-83822012000400044] [PMID] [PMCID]
25. Weingand-Ziadé A, Gerber-Décombaz C, Affolter M. Functional characterization of a salt-and thermotolerant glutaminase from Lactobacillus rhamnosus. Enzyme and Microbial Technology. 2003;32(7):862-7.
https://doi.org/10.1016/S0141-0229(03)00059-0 [DOI:10.1016/s0141-0229(03)00059-0]
26. Dahpahlevan S, Khara J, Mousivand M, Hashemi M. Determination and modeling the optimum conditions of beta glucanase Bacillus subtilis B5d activity with potential used as feed additive. Biologic J Microorg 2016;5(17):1-14. [Google Scholar]
27. Furtado GP, Ribeiro LF, Santos CR, Tonoli CC, De Souza AR, Oliveira RR, et al. Biochemical and structural characterization of a β-1, 3-1, 4-glucanase from Bacillus subtilis 168. Process Biochem 2011;46(5):1202-6. [DOI:10.1016/j.procbio.2011.01.037]
28. Teng D, Wang J-h, Fan Y, Yang Y-l, Tian Z-g, Luo J, et al. Cloning of β-1, 3-1, 4-glucanase gene from Bacillus licheniformis EGW039 (CGMCC 0635) and its expression in Escherichia coli BL21 (DE3). Appl Microbiol Biotech 2006;72(4):705-12. [DOI:10.1007/s00253-006-0329-2] [PMID]
29. Apiraksakorn J, Nitisinprasert S, Levin RE. Grass degrading β-1, 3-1, 4-D-glucanases from Bacillus subtilis GN156: purification and characterization of glucanase J1 and pJ2 possessing extremely acidic pI. Appl Biochem Biotechnol 2008;149(1):53-66. [DOI:10.1007/s12010-007-8058-2] [PMID]
30. Akita M, Kayatama K, Hatada Y, Ito S, Horikoshi K. A novel β-glucanase gene from Bacillus halodurans C-125. FEMS Microbiol Lett 2005;248(1):9-15. [DOI:10.1016/j.femsle.2005.05.009] [PMID]
ارسال پیام به نویسنده مسئول
| بازنشر اطلاعات | |
 |
این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است. |
